Partindo de uma solução de ácido nítrico (HNO3) de concentração igual a 65% em massa e massa específica igual a 1,5 g/mL, o volume aproximado necessário, em mililitros (ml), para preparar 1 litro de HNO3 0,5 M é:

Observe o esquema abaixo.

Essa técnica de detecção de proteínas muito utilizada em laboratórios denomina-se:

Na eletroforese em gel, sistemas com alta força iônica apresentam significativa resistência à migração eletroforética. Nessa condição, a diluição da solução tampão provocará alterações na diferença de potencial (d.d.p.), na intensidade da corrente e na resistência.

Essas alterações são, respectivamente:

Conforme Skoog (2014), “A ubiquidade do pHmetro e a aplicabilidade geral do eletrodo de vidro tendem a iludir o químico e a levá-lo a crer que qualquer medida obtida com esse equipamento seja sempre correta.

O leitor precisa estar alerta ao fato de que existem limitações referentes ao eletrodo.”

Uma limitação do eletrodo de vidro do pHmetro é:

As técnicas que determinam a estrutura tridimensional detalhada das proteínas são:

A eletroforese foi realizada pela primeira vez em 1937, por Arne Tiselius, trabalho que lhe rendeu um prêmio Nobel. Desde então, variações dessa técnica têm sido usadas na prática analítica.

A técnica que separa proteínas de acordo com seus pontos isoelétricos e suas massas moleculares é conhecida como:

Segundo Baccan (2001), “objetos quentes devem ser deixados resfriar dentro de um dessecador antes da pesagem”. A frase destaca um procedimento que deve ser realizado a fim de se evitar erro na pesagem.

Esse erro pode ocorrer por conta do seguinte efeito:

Os aminoácidos podem ser classificados com base nas propriedades dos seus grupos R. Os aminoácidos que possuem grupos R carregados negativamente são:

Em espectrofotometria, bandas de absorção estreitas na região do UV/visível alteram a absortividade do analito, levando a desvios na Lei de Beer. Considere um espectrofotômetro capacitado para leituras na faixa de comprimento de onda de 190 nm a 1000 nm e uma solução X que possui absorção máxima a 595 nm e mínima a 367 nm.

Para evitar desvios à Lei de Beer, as medidas de absorbância dessa solução deverão ser feitas em um comprimento, em nm, de:

Em espectrofotometria, absorbância e transmitância são grandezas que, em uma solução, possuem a seguinte relação: